除了水解肽键外，还具有水解酯键、酰胺键的能力，一般在pH5~10时较稳定,由于缺少半胱氨酸形成二硫键,故能被来自马铃薯、大豆、大麦的蛋白酶抑制剂所抑制,但不被疏基试剂金属鳌合剂EDTA所抑制,Ca2+对此酶有一定的稳定作用,苯甲磺酰氟(PMSF)和其它磺酰卤化物可引起碱性蛋白酶失活,另外,碱性蛋白酶的活性中心含Ser这一重要特征决定了其遇到作用于Ser的试剂如二异丙基氟磷酸(DFP)便失活。碱性蛋自酶对底物有高度专一性,只Chemicalbook能水解蛋白质肤链,而不能水解淀粉、脂肪等其它物质,但是有可能水解多种蛋白质,另外,不同的碱性蛋白酶具有对切开点按基侧的专一性,如枯草杆菌碱性蛋白酶对酸性残基的专一性等。性能&生产碱性蛋白酶是由地衣芽胞杆菌经发酵提炼而成的蛋白水解酶，主要成分为地衣芽胞杆菌蛋白酶，分子量约为27300，是丝氨酸型的内切蛋白酶，能将大分子蛋白质水解成游离的氨基酸等产物。碱性蛋白酶能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸，具有较强的分解蛋白质的能力。