有些酶如中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原（pepsinogen）、胰蛋白酶原（trypsinogen）和胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活（zymogen andactivation of zymogen）。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。

例如胰腺细胞合成的糜蛋白酶原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连，该酶原的激活过程。首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。